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dc.creatorSudati, Jessie Haigert
dc.date.accessioned2017-04-24
dc.date.available2017-04-24
dc.date.issued2009-05-08
dc.identifier.citationSUDATI, Jessie Haigert. Toxicology and pharmacology of new selenium and tellurium organic compounds in vitro with thiol peroxidase activity. 2009. 73 f. Dissertação (Mestrado em Bioquímica) - Universidade Federal de Santa Maria, Santa Maria, 2009.por
dc.identifier.urihttp://repositorio.ufsm.br/handle/1/11104
dc.description.abstractGlutathione peroxidase (GPx; EC 1.11.1.9) is a well-known selenoenzyme that catalyzes the reduction of hydrogen peroxide and some organic hydroperoxides by glutathione (GSH) and protects lipid membranes and other cellular components against oxidative stress, which is related to many diseases and this enzyme is regarded as one of the most important antioxidant enzymes in living organisms. Because the natural GPx has some shortcomings (e.g. instability and poor availability), scientists have paid more attention to its artificial imitation. Synthetic organoselenium and organotellurium compounds have emerged as excellent candidates to act as GPx mimics. Thus, in this study, several aminoacids derivatives containing selenium or tellurium were tested in order to evaluate their in vitro (i) GPx mimic properties (or GPx like activity) according to the model reaction (H202 + 2PhSH → PhSSPh + 2H20); (ii) catalytic properties, (iii) reactivity with low molecular weight thiols (reduced glutathione, captopril and dithiothreitol) and (iv) their effect against lipid peroxidation have been performed. All compounds tested in this study showed ability to imitate de antioxidant enzyme GPx, but this property showed a dependence on the aminoacid residue and steric effect. Compounds C, D and 7g derivatives were found as the best catalysts in reducing peroxides, in comparison with other compounds tested. These results suggest that aminoacids derivatives compounds containing selenium or tellurium used in this work can be considered promising GPx mimetics.eng
dc.description.sponsorshipConselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico
dc.formatapplication/pdfpor
dc.languageporpor
dc.publisherUniversidade Federal de Santa Mariapor
dc.rightsAcesso Abertopor
dc.subjectGlutationa peroxidasepor
dc.subjectOrganoselêniopor
dc.subjectOrganotelúriopor
dc.subjectGlutathione peroxidaseeng
dc.subjectOrganoseleniumeng
dc.subjectOrganotelluriumeng
dc.titleToxicologia e farmacologia in vitro de novos compostos orgânicos de selênio e telúrio com atividade tipo tiol peroxidasepor
dc.title.alternativeToxicology and pharmacology of new selenium and tellurium organic compounds in vitro with thiol peroxidase activityeng
dc.typeDissertaçãopor
dc.description.resumoA Glutationa Peroxidase (GPx; EC 1.11.1.9) é uma selenoenzima que catalisa a redução do peróxido de hidrogênio e hidroperóxidos orgânicos na presença de glutationa (GSH). Sua ação catalítica evita, desta forma, a oxidação dos lipídios constituintes da membrana, bem como de outros componentes celulares. Sabe-se que a produção excessiva de espécies reativas de oxigênio (EROs) está relacionada ao surgimento de muitas doenças, e a enzima GPx é considerada uma das mais importantes enzimas antioxidantes presentes nos organismos vivos, sendo necessária para auxiliar na proteção contra estas patologias. No entanto, a enzima GPx possui algumas desvantagens tais como, instabilidade e pouca viabilidade no que diz respeito a uma possível administração oral ou endovenosa, por isso, surgiu o interesse na síntese de compostos que possam mimetizar o mecanismo de ação dessa enzima. Dados da literatura têm demonstrado que os compostos orgânicos sintéticos de selênio (Se) e telúrio (Te) são excelentes miméticos da enzima GPx. Assim, neste estudo, uma série de compostos orgânicos derivados de aminoácidos contendo Se e Te na estrutura foram testados com a finalidade de avaliação in vitro da (i) atividade mimética da GPx (ou tipo GPx, isto é, GPx like activity ) de acordo com a reação H2O2 + 2PhSH PhSSPh + 2H2O; (ii) propriedades catalíticas destes compostos, (iii) reatividade e possível oxidação dos compostos tiólicos de baixo peso molecular (glutationa reduzida, captopril e ditiotreitol) e o (iv) efeito contra a peroxidação lipídica. Todos os compostos utilizados neste trabalho demonstraram atividade mimética à GPx; porém, essa propriedade apresentou uma dependência em relação ao resíduo de aminoácido presente na estrutura do composto, bem como influência estérica. Os disselenetos C, D e os derivados do telureto 7g foram os mais eficazes na redução de peróxidos quando comparados aos demais compostos utilizados neste estudo. Portanto, estes resultados sugerem que os compostos orgânicos derivados de aminoácidos contendo Se ou Te podem ser considerados miméticos importantes da GPx.por
dc.contributor.advisor1Rocha, João Batista Teixeira da
dc.contributor.advisor1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4782281H2por
dc.contributor.advisor-co1Fachinetto, Roselei
dc.contributor.advisor-co1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4755373E2por
dc.contributor.referee1Appelt, Helmoz Roseniaim
dc.contributor.referee1Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4723562D2por
dc.contributor.referee2Schetinger, Maria Rosa Chitolina
dc.creator.Latteshttp://buscatextual.cnpq.br/buscatextual/visualizacv.do?id=K4261854U2por
dc.publisher.countryBRpor
dc.publisher.departmentBioquímicapor
dc.publisher.initialsUFSMpor
dc.publisher.programPrograma de Pós-Graduação em Ciências Biológicas: Bioquímica Toxicológicapor
dc.subject.cnpqCNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOQUIMICApor


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