dc.contributor.advisor | Peixoto, Nilce Coelho | |
dc.contributor.advisor | Graichen, Daniel Ângelo Sganzerla | |
dc.creator | Costa, Renata Marschner | |
dc.date.accessioned | 2023-09-01T17:49:41Z | |
dc.date.available | 2023-09-01T17:49:41Z | |
dc.date.issued | 2023-07-07 | |
dc.date.submitted | 2023 | |
dc.identifier.uri | http://repositorio.ufsm.br/handle/1/30164 | |
dc.description | Trabalho de conclusão de curso (graduação) – Universidade Federal de Santa Maria, Centro de Tecnologia, Curso de Ciências Biológicas, RS, 2023. | por |
dc.description.abstract | Apitoxin is the poison found in bees of the genus Apis, and is
fundamentally constituted by peptides and some lipids and glucose molecules.
Melittin is a simple peptide composed of 26 amino acids that make up most of the
venom by dry weight. This peptide is derived from promelittin, which in turn is
derived from pre-promelittin. The pre-promelittin amino acids sequence provides
the signal for protein secretion, whereas promelittin stabilizes the peptide until it
is released from the venom gland. Obtaining melittin manually is difficult and
produces very little product, therefore its production through a differentiated
method, which facilitates and enhances its final production, is very necessary,
which was studied in this research. In this work primers for amplification were
designed and the optimal conditions for this reaction were determined. The
possible vectors for the expression were also studied in silico. PCR results and
vector implications are discussed in the text. | eng |
dc.language | por | por |
dc.publisher | Universidade Federal de Santa Maria | por |
dc.rights | Acesso Embargado | por |
dc.rights | Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ | * |
dc.subject | Apis mellifera | por |
dc.subject | Apitoxina | por |
dc.subject | Bactéria | por |
dc.subject | Peptídeo | por |
dc.subject | Apitoxin | eng |
dc.subject | Peptide | eng |
dc.title | Produção de melitina in vitro por expressão heteróloga em Escherichia coli | por |
dc.type | Trabalho de Conclusão de Curso de Graduação | por |
dc.degree.local | Palmeira das Missões, RS, Brasil. | por |
dc.degree.graduation | Ciências Biológicas | por |
dc.description.resumo | A apitoxina é o veneno encontrado em abelhas do gênero Apis, e é
constituída fundamentalmente por peptídeos e alguns lipídios e moléculas
glicídicas. A melitina é um peptídeo simples composto por 26 aminoácidos que
compõem a maior parte do veneno em peso seco. Este peptídeo é derivado da
pró melitina, que por sua vez é derivada da pré-pró-melitina. A sequência de
aminoácidos da pré-pró-melitina fornece o sinal para a secreção da proteína,
enquanto a pró-melitina estabiliza o peptídeo até este ser liberado na glândula
de veneno. A obtenção de melitina manualmente é difícil e produz muito pouco
produto, portanto a sua produção através de um método diferenciado, que facilite
e potencialize sua produção final, é muito necessária, o que foi estudado nesta
pesquisa. Neste trabalho foram desenhados primers para amplificação e
determinadas as condições ótimas para esta reação. Também foram estudados
in silico os possíveis vetores para a expressão. Os resultados da PCR e
implicações dos vetores são discutidos no texto. | por |
dc.publisher.country | Brasil | por |
dc.publisher.initials | UFSM | por |
dc.subject.cnpq | CNPQ::CIENCIAS BIOLOGICAS::BIOLOGIA GERAL | por |
dc.publisher.unidade | UFSM Palmeira das Missões | por |