Extração e caracterização de colágeno e gelatina da pele de jundiá (Rhamdia quelen): uma valorização ao subproduto do pescado
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Date
2021-09-03Primeiro coorientador
Dornelles, Rosa Cristina Prestes
Primeiro membro da banca
Ballus, Cristiano Augusto
Segundo membro da banca
Oliveira, Mari Silvia Rodrigues de
Terceiro membro da banca
Morisso, Fernando Dal Pont
Quarto membro da banca
Viera, Vanessa Bordin
Metadata
Show full item recordAbstract
O colágeno e o colágeno parcialmente hidrolisado (gelatina) são produtos obtidos do tecido conjuntivo de animais e são utilizados de muitas formas em vários setores industriais. Os subprodutos do setor do pescado têm chamado à atenção para a produção desses materiais pelo fato de uma parte da população não consumir produtos originados de mamíferos, por problemas sanitários envolvendo os mesmos e para a valorização do subproduto descartado. Desse modo, a pesquisa teve como objetivo extrair e caracterizar o colágeno solúvel em ácido (ASC), colágeno solúvel em pepsina (PSC) e a gelatina (GPJ) da pele de jundiá (Rhamdia quelen) (PJ) para os quais até o presente momento ainda não foram encontrados dados na literatura. O colágeno foi extraído da PJ pelo método químico e enzimático. Primeiramente, na PJ foi realizado o pré-tratamento para a remoção de constituintes indesejáveis, utilizando hidróxido de sódio 0,1 M, álcool butílico 10% e peróxido de hidrogênio 3%, para a remoção de proteínas não colagenosas, gordura e pigmentos, respectivamente. Após, foi submetida ao processo de extração com ácido acético 0,7 M por 24 horas. No líquido foi precipitado o ASC com cloreto de sódio 0,8 M, posteriormente centrifugado, dialisado em ácido acético 0,1 M e água destilada e por fim, congelado e liofilizado. Para a obtenção do PSC, foi utilizado o resíduo da extração não solubilizado no líquido, submetido ao mesmo processo citado, porém com adição de 1,5% de pepsina sobre o peso inicial de pele. A obtenção da GPJ consistiu primeiramente na realização do pré-tratamento com hidróxido de sódio 0,2 M e ácido acético 0,1 M para o inchamento das peles. Posteriormente, a GPJ foi extraída em água destilada a 45 °C por 9 horas. As análises realizadas para a caracterização foram composição química, conteúdo de hidroxiprolina, rendimento, espectroscopia de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR), eletroforese em gel (SDS-PAGE), calorimetria exploratória diferencial (DSC), determinação do pH e cor, microscopia eletrônica de varredura (MEV) e algumas propriedades tecnológicas tais como, emulsificantes e espumantes, digestibilidade in vitro, solubilidade e viscosidade. Para o ASC, PSC e a GPJ foram obtidas principalmente elevada composição de proteína e de hidroxiprolina e ainda, rendimento com proporção de 15,1, 71,3 e 63,9% (em base seca), respectivamente. O FTIR mostrou picos na região da amida comumente encontrado em colágeno e gelatina, a SDS-PAGE marcou bandas com alto peso molecular e o DSC apresentou elevada caracterização térmica em relação a outras fontes. A Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV) mostrou camadas densas e não porosas na GPJ. Quanto às propriedades tecnológicas o ASC e PSC apresentaram capacidade para serem utilizadas principalmente como propriedade emulsificante em temperatura de refrigeração e a GPJ apresentou condições de conferir viscosidade elevada nos produtos as quais for adicionada. Ambas as amostras ainda apresentaram melhor solubilidade em ambiente ácido. Diante disso, a PJ comprovou ser possível fonte para a obtenção de colágeno e gelatina como alternativa às tradicionais de bovinos e suínos, pelo fato de apresentarem características químicas e funcionais com efeito positivo para os mais diversos setores industriais.
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